انواع تغییرات بعد از ترجمه
تاخوردگی پروتئین ها
تغییرات انتهای آمین و انتهای کربوکسیل
از دست دادن توالی پیام رسان
تغییر اسید آمینه های خاص
اتصال زنجیره های جانبی کربوهیدراتی
افزودن گروههای ایزوپرونیل ( مشتق از ایزوپرن)
افزودن پروههای پروستتیک
پردازش پروتئولیزی
تشکیل اتصالات متقاطع دی سولفیدی

تاخوردگی پروتئین ها ( Folding )
تشکیل ساختار سوم پروتئین
کسب صورتبندی طبیعی پروتئین
ایجاد ساختار سه بعدی و کسب عملکرد طبیعی و فعالیت زیستی مربوطه

تغییرات انتهای آمین و انتهای کربوکسیل
N- فرمیل متیونین در پروکاریوتها ومتیونین در یوکاریوتها در N-ترمینال پروتئین هاکه فرمیل یا بعضی از ریشه های آمین ممکن است جدا شوند
N-آسیلاسیون ریشه های آمین ( افزایش اسیدیته)
 آمیداسیون ریشهای کربوکسیل (افزایش خاصیت قلیایی)

از دست دادن توالی پیام رسان
در انتهای آمین
15-30 ریشه انتهای آمین
ارسال پروتئین به مقاصد نهایی
جدا شدن توسط پپتیدازهای خاص

تغییر اسید آمینه های خاص
هیدروکسیل اسید آمینه های سرین، ترئونین و تیروزین فسفریله می شوند توسط ATP
نقش بسیار مهمی دارند
در پروتئین های متفاوت عملکرد متفاوتی دارند
مهمترین نقش در فسفریلاسیون – دفسفریلاسیون بسیاری از آنزیم ها وپروتئین های تنظیمی

گلیکوزیلاسیون
اتصال زنجیره های جانبی کربوهیدراتی به اسید آمینه های پروتئین ها و تولید گلیکوپروتئین ها
اتصال کووالان
اتصال به ریشه های آسپارژین ( N - گلیکوزیلاسیون )
یا اتصال به ریشه های سرین یا ترئونین (O-گلیکوزیلاسیون)
گلیکوزیلاسیون بیشتر در پروتئوگلیکان های غشاهای موکوزی، نقش روان کننده

افزودن گروههای ایزوپرنیل
پیوند تیو اتری بین گروه ایزوپرنیل و ریشه سیستئین پروتئین
ایزوپرینله شدن در پروتئین های Ras ( محصولات انکوژن ها)  و پروتئین های G و لامین ها رخ می دهد
ایجاد تثبیت و استقرار پروتئین ها در غشا

افزودن گرو ههایی پروستتیک
بعضی از پروتئین ها برای عملکردشان نیاز به گروههای پروستتیک دارند
مانند گروه هم در هموگلوبین
بیوتین در استیل کوآ کربوکسیلاز

پردازش پروتئولیزی 
تجزیه پروتئین هایی که از ابتدا به صورت پیشساز تولید شده اند که غیر فعال هستند و با پردازش پروتئولیزی فعال می شوند
مانند پروانسولین و کیموتریپسینوژن

تشکیل پیوند های دی سولفیدی
در یوکاریوتها بیشتر در پروتئین هایی که باید به خارج سلول ترشح شوند، رخ می دهد
ایجاد اتصالات عرضی
افزایش پایداری پروتئین ها

آنتی بیوتیکهایی مهار کننده سنتز پروتئین ها
پورومایسین: شبیه سر 3پریم tRNA ، اتصال به جایگاه A، شرکت در تشکیل پیوند پپتیدی و تولید پپتیدیل پورومایسین ريا، عدم توانایی اتصال آمینواسید های بعدی

تتراساکلین: مسدود کردن جایگاه A و ممانعت از اتصال آمینواسیل – tRNA

کلرامفنیکل: ممانعت از انتقال پپتیدیل، مهار سنتز پروتیین در باکتری ها

سیکلوهگزامید: مهار پپتیدیل ترانسفراز در یوکاریوتها

هدف گیری و تجزیه پروتئین ها

انواع پروتئین ها بر اساس مکانشان
سیتوزولی
هسته ای
میتوکندریایی
کلروپلاستی
اندوپلاسمی
غشایی
ترشحی ( خارج سلولی)

توالی پیام رسان
13-36 اسید آمینه ای 
در ان ترمینال پروتئین ها
دارای ریشه های آبگریز
دارای جایگاهای برش
عمدتا بعد از انتقال پروتئین به مکان هدف توسط آنزیم ها برش خورده و از پرو تئین جدا می شوند

توالی های پیام رسانی که انتقال هسته ای را بر عهده دارند ((NLS ))جدا نمی شوند
برای ارتباطات بین مولکول های هسته وسیتوپلاسم
انتقال پروتئین ها به هسته توسط ایمپورتین الفا و بتا
مصرف GTPتوسط یک GTPase به نام Ran

توالی های پیام رسان در باکتری ها
در ان ترمینال
انتقال پروتئین ها به فضای پری پلاسمی، غشای سلولی یا خارج سلولی
انتقال توسط چاپرون هایی به نام Sec با مصرف ATP

ورود پروتئین ها به سلول از طریق ا ندوسیتوز با واسطه گیرنده
اندوسیتوز وابسته به کلاترین ( انتقال ترانسفرین به درون سلول)
اندوسیتوز وابسته به کائولین 
اندوسیتوز مستقل از دو مسیر قبلی

سرنوشت نهایی پروتئین ها و گیرنده: 
    ترانسفرین و گیرنده در نهایت بازیافت می شوند
    برخی از هرمون ها وعوامل رشد همراه با گیرنده هایشان تجزیه می شوند
    LDL پس از حمل کلسترول به مقصدش تجزیه میشود اما گیرنده LDL بازیافت می شود

تجزیه پروتئین ها

در تمام سلول ها توسط سیستم های اختصاصی
مانع از تجمع پروتئین های غیر عادی یا ناخاسته

پروتئین های معیوب  یا دارای نیمه عمر کوتاه هم در باکتری ها و هم در سلول های یو کاریوتی توسط سیستم وابسته به ATP تجزیه می شوند.

سیستم تجزیه در باکتری ها:  Lonپروتئازوابسته به ATP، برای شکستن هر پیوند پپتیدی دو مولکول ATP مصرف می کند
سیستم تجزیه در یوکاریوت ها : در پروتئازوم توسط پروتئینهای یوبی کوئیتین